El avance no regulado de la biotecnología está creando una nueva carrera armamentística y amenazando nuestra autonomía personal". - Espartaco
Un documento publicado en Internet con el nombre de "Spartacus" se hizo viral en 2021. La "carta de Covid" resumía el estado de la "pandemia" en ese momento, denunciando la supuesta "ciencia" atribuida a Covid- y los vacunas. Desde entonces, Spartacus ha escrito varios artículos, entre ellos " A Web of Corruption" y una serie de cuatro partes "Covid-19: Deep Dive".
A continuación se presenta el último documento de Spartacus, "The Weaponization of Biotech".
"Después de nuestro anterior artículo sobre este tema, alguien fuera del sitio me pidió que citara ejemplos específicos de biotecnología que pudieran ser mal utilizados para fines nefastos, o que pudieran tener utilidad como herramientas militares o de inteligencia clandestinas. Se trata de una crítica justa. Enumeré una serie de tecnologías que podrían tener esos usos, pero no cité artículos específicos para apoyar mi argumento. Este artículo pretende llenar ese vacío":
Publicamos este documento de Spartacus en secciones para aquellos que les resulte difícil encontrar tiempo para leerlo todo de una sola vez. Este artículo es el tercero de nuestra serie.
Biofabricación in vivo
Con algunos nuevos tipos de biotecnología, puede ser posible "imprimir" nuevas estructuras dentro del cuerpo utilizando procesos biológicos.
Por ejemplo, la investigación de Ehud Gazit sobre el uso de unidades de amiloides repetidas para ensamblar estructuras artificiales
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Chemical Society Reviews - Amiloides de péptidos y proteínas autoensamblados: de la estructura a la función a la medida en nanotecnología
Las nanoestructuras peptídicas y proteicas amiloides autoensambladas se han considerado tradicionalmente como agregados patológicos implicados en las enfermedades neurodegenerativas humanas. Más recientemente, estas nanoestructuras han encontrado interesantes aplicaciones como materiales avanzados en el ámbito de la biomedicina, la ingeniería de tejidos, las energías renovables, la ciencia medioambiental, la nanotecnología y la ciencia de los materiales, por citar algunos ejemplos.En todas estas aplicaciones, la función final depende de: (i) los mecanismos específicos de agregación de proteínas, (ii) la estructura jerárquica de los amiloides de proteínas y péptidos desde la escala atómica hasta la mesoscópica, y (iii) las propiedades físicas de los amiloides en el contexto de su entorno (biológico o artificial). En esta revisión, discutiremos los avances recientes en el campo de los amiloides funcionales y artificiales y destacaremos los vínculos entre los mecanismos de plegado, desdoblamiento y agregación de proteínas/péptidos, con la estructura y la funcionalidad de los amiloides resultantes. También destacamos los avances actuales en el diseño y la síntesis de materiales biológicos y funcionales basados en amiloides e identificamos nuevas áreas potenciales donde las estructuras basadas en amiloides prometen nuevos avances.
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En otro ejemplo, la formación de fibrillas (denominadas nanofibras proteicas) por la fibronectina, proteína de adhesión de la matriz extracelular (ECM), ha sido observada tras incubación a 37 °C en mezclas de agua/etanol94. Las fibrillas han sido utilizadas como andamios para depositar puntos cuánticos (QDs) de núcleo-corteza CdSe-ZnS modificados con N-hidroxisulfosuccinimida (NHS), que tienen aplicaciones potenciales como materiales nanohíbridos biofotónicos. El fibrinógeno también forma fibrillas por incubación a pH 2, y éstas se han utilizado como modelos de biomineralización.95
Ciencia - Semiconductores peptídicos autoensamblados
Estudios recientes han revelado que varios agregados de proteínas naturales poseen propiedades ópticas semiconductoras intrínsecas (15). Kaminski et al. demostraron que, cuando se excitan a 405 nm, los ensamblajes de proteínas mal plegadas asociados a trastornos neurodegenerativos pueden mostrar una emisión fluorescente intrínseca (16, 17). Esta autofluorescencia sin marcaje permite la evaluación cuantitativa de la cinética de las formaciones fibrilares amiloides, eliminando la necesidad del marcaje extrínseco, que podría dar lugar a obstáculos estéricos y otras perturbaciones durante la agregación (16).
Las estructuras autoensambladas constituidas de péptidos muy cortos, incluidos los fragmentos de estas proteínas amiloidógenas, también pueden presentar propiedades semiconductoras intrigantes, ya que sus bandas prohibidas de separación son comparables a las de los materiales convencionales (18). Además, su naturaleza biodegradable y su autoensamblaje rígido (19, 20) pueden minimizar la citotoxicidad potencial de los elementos constitutivos (21), demostrando la biocompatibilidad de las estructuras supramoleculares. Los enantiómeros determinan la sensibilidad enzimática (tipo l) o la resistencia (tipo d) de los autoensamblajes (22), lo que sustenta su biosostenibilidad controlable. Asimismo, la baja reducibilidad de los aminoácidos implica una alta estabilidad oxidativa de las estructuras supramoleculares (23). Debido a su síntesis sencilla y poco costosa, así como a su facilidad de modulación en comparación con sus homólogos más grandes, estos semiconductores peptídicos autoensamblados pueden servir como candidatos para nanoestructuras funcionales interdisciplinarias avanzadas (24, 25).
Si se pudieran ensamblar semiconductores a partir del amiloide del cuerpo de una persona de forma ordenada y regulada, se podrían ensamblar los componentes de un verdadero bioordenador en el cuerpo de una persona.
Es una extraña coincidencia que las proteínas del SARS-CoV-2 sean altamente amiloidógenas.